Archive - Nov 2008

November 3rd

Neue Panels für das Bedienen einfacher Applikationen

Siemens hat eine neue Serie Bediengeräte für einfache Applikationen entwickelt. Die <a href=http://www.siemens.com/panels>Basic Panels</a> verfügen über Basisfunktionen für das Bedienen und Beobachten, etwa über ein durchgängiges Meldesystem, Rezepturverwaltung und Kurvenfunktionalität. <% image name="Siemens_Panelserie" %><p> Die Simatic HMI Basic Panels in hoher Schutzart IP65 eignen sich zum Einsatz in rauen Industrieumgebungen. Die erste Lieferstufe umfasst ein großes 15-Zoll-Gerät, das ein TFT-Touchdisplay mit 256 Farben bietet. Eine 10-Zoll-Variante verfügt zusätzlich über Tasten mit taktilem Feedback. Zur Kommunikation stehen je nach Variante integrierte Profinet/Ethernet-, Profibus- oder MPI/PPI Schnittstellen bereit. Die Panels sind einbaukompatibel zu den bereits verfügbaren Simatic-HMI-Touchgeräten und werden wie diese auch mit der durchgängig skalierbaren Engineeringsoftware Simatic WinCC flexible 2008 projektiert. Dies bietet dem Anwender die Option, jederzeit auf Geräte anderer Leistungsklassen oder Displaygrößen umzusteigen. Zur Erweiterung des Gerätespektrums sind zusätzlich noch Geräte mit kleinen Displays vorgesehen. Neue Panels für das Bedienen einfacher Applikationen

Molekulare Identitätskrise: Ein Ribozym ohne RNA

Nicht alle Enzyme, für deren Funktionalität ein RNA-Bestandteil vorausgesetzt wurde, enthalten tatsächlich RNA - so das Ergebnis eines FWF-Projektes, das sich mit dem Enzym RNase P befasst. Entgegen der gängigen Lehrmeinung vermutete das Projekt-Team aus Wien schon seit Längerem, dass bestimmte Formen von RNase P keine RNA enthalten. <table> <td><% image name="Rnase_P" %></td> <td align="right"> Lebende Fossilien sind Ribozyme nicht wirklich - trotzdem zeugen diese Enzyme, deren Funktionalität RNA als Bestandteil erforderlich macht, von einer lang vergangenen Zeit. Einer Zeit, als biochemische Vorgänge noch durch RNA-Moleküle gesteuert wurden. Später erst setzten sich die Proteine molekular in Szene. </td> </table><p> <small> RNase P: Auf molekularer Ebene ist nicht alles so, wie es zunächst erscheint. &copy; 2MC / W. Rossmanith </small> <b>RNase P</b>, ein Enzym, das Transfer-RNAs modifiziert, gilt als ein solches RNA-Enzym (Ribozym). Alle bisher charakterisierten Formen dieses Enzyms bestätigten die Vermutung über deren RNA-Anteil. Seit 20 Jahren gab es jedoch auch Indizien, die Zweifel an der Allgemeingültigkeit dieser Entdeckung nährten und andeuteten, dass dieses Enzym nur aus Proteinen bestehen würde. Jetzt konnte die Gruppe um Walter Rossmanith an der Medizinuni Wien die Bestandteile von RNase P aus menschlichen Mitochondrien identifizieren. "RNase P besteht aus 3 Proteinen, die gänzlich ohne RNA für die katalytische Aktivität des Enzyms sorgen. Das herauszufinden war bisher nicht gelungen, da das Enzym aufgrund des losen Zusammenhalts seiner Bestandteile bei der Isolierung leicht zerfällt. Durch ein von uns entwickeltes Protokoll konnten wir nun dieses Problem umgehen", so Rossmanith. Johann Holzmann, Doktorand im Team von Rossmanith, ergänzt: "Die schwierigste Aufgabe war es, die Proteine aufzuspüren. Wir produzierten die einzelnen Proteine getrennt in Bakterien, isolierten sie und stellten aus ihnen die mitochondriale RNase P im Reagenzglas wieder her. Damit gab es für uns keine Zweifel mehr: Mitochondriale RNase P kommt ohne RNA aus." Die Identität der 3 Proteine beantwortet zusätzlich eine bisher ungelöste Frage der molekularen Evolutionsforschung: Wie wird ein Ribozym durch ein Protein-Enzym ersetzt? Die Antwort ist, dass die aus Proteinen bestehende mitochondriale RNase P sich parallel zum Ribozym entwickelt hat. Am Ende ersetzte sie diese. Interessant ist, dass die 3 Proteinkomponenten aus ganz verschiedenen Stoffwechselwegen rekrutiert wurden und dass sie dabei trotzdem ihre ursprünglichen Funktionen beibehalten haben. "Wir bezeichnen die mitochondriale RNase P auch als Patchwork-Enzym, weil sie wie ein Flickwerk aus ein paar gerade zur Verfügung stehenden Bestandteilen zusammengestellt erscheint", so Rossmanith. Unklar bleibt, warum nur RNase P in den Mitochondrien von Tieren und nicht sämtliche Ribozyme durch Protein-Enzyme ersetzt wurden. <small> RNase P without RNA: Identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme: J. Holzmann, P. Frank, E. Löffler, K. Bennett, C. Gerner & W. Rossmanith. Cell 135, 462-474, October 31, 2008, DOI 10.1016/j.cell.2008.09.013 </small> Molekulare Identitätskrise: Ein Ribozym ohne RNA

Maximale chemische Vielfalt der Natur im Labor bestätigt

Am Helmholtz Zentrum München ist es erstmals gelungen, die maximal mögliche Anzahl chemischer Zusammensetzungen aus Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff in natürlicher organischer Materie nachzuweisen. Die Erkenntnisse eröffnen Einblicke in die bisher weitgehend unverstandene Rolle dieser weit verbreiteten Materie im globalen C-Kreislauf. Maximale chemische Vielfalt der Natur im Labor bestätigt <% image name="CHO" %><p> <small> In Grau die mathematisch berechneten, in Farbe die gemessenen chemischen Zusammensetzungen von C,H,O-Molekülen. &copy; Norbert Hertkorn. </small> In der Natur kommen sie in enormer Vielfalt vor - Zehntausende verschiedener chemischer Zusammensetzungen aus Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff in Böden, Sediment, Süß- und Salzwasser ebenso wie in der Luft. Es entsteht aus der Zersetzung organischer Substanz und bildet damit das Bindeglied zwischen belebter und unbelebter Umwelt. Ihre maximal denkbare Anzahl lässt sich mathematisch errechnen. "Ob diese rein rechnerische Zahl in der Natur allerdings überhaupt vorkommt ", so Norbert Hertkorn vom Institut für Ökologische Chemie am Helmholtz Zentrum München, "wusste bisher niemand, da die Analytik solchen Dimensionen nicht gewachsen war." Mit einem neuen ultrahochauflösenden Massenspektrometer ist es Helmholtz-Wissenschaftlern zusammen mit Kollegen vom Alfred-Wegener-Institut und dem Georgia Institute of Technology nun gelungen, die bisher theoretische Maximalzahl an chemischen Zusammensetzungen in natürlicher organischer Materie (NOM) nachzuweisen. Als Untersuchungsmaterial diente eine NOM-Fraktion, die als Standard-Referenzverbindung verbreitet und anerkannt ist, die SuwFA, eine Fulvinsäure-Fraktion aus dem Suwannee River im amerikanischen Georgia. "Unser FTICR-Massenspektrometer konnte in der Probe tatsächlich alle theoretisch denkbaren C-H-O-Kombinationen auflösen", so Hertkorn. "Somit haben wir den Nachweis erbracht, dass die Natur in NOM tatsächlich alle mathematisch möglichen chemischen Zusammensetzungen auch realisiert hat". Das am Helmholtz Zentrum München neu angewandte hochauflösende Analyseverfahren ermöglicht nun erheblich verbesserte Einblicke in die Strukturchemie dieses ubiquitären Materials. Die Erkenntnisse bilden eine wichtige Grundlage, um die in der Vergangenheit schwer einzuschätzende Bedeutung von NOM für den globalen Kohlenstoffkreislauf und seine Rolle im Klimasystem neu einordnen zu können. <small> Hertkorn, N. et al: <a href=http://pubs.acs.org/cgi-bin/abstract.cgi/ancham/asap/abs/ac800464g.html>Natural Organic Matter and the Event Horizon of Mass Spectrometry.</a> Analytical Chemistry online (DOI: 10.1021/ac800464g) </small>

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