<a href=http://www.sanochemia.at>Sanochemia</a> hat seine Präsenz in Asien mit einer Tochter im indischen Bangalore erweitert. Sanochemia India - eine Tochter der Sanochemia Diagnostics International - soll die radiologischen Produkte in Indien vermarkten. Dies ist – nach Peking, China – bereits die zweite Niederlassung der Sanochemia im asiatischen Raum und leitet die nächste Etappe der Strategie des Unternehmens ein, die wachsende Nachfrage in dieser Asien zu erfüllen. "Der asiatische Markt bietet großes Potenzial für unsere Produkte,“ so Sanochemia-Chef Josef Böckmann, „vor allem China und Indien sind wichtige, weil überdurchschnittlich stark wachsende Absatzmärkte für Sanochemias Produkte.“
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Geplant ist, Sanochemia India auch als Plattform für die Akquise neuer, günstiger Rohstoffquellen und Produktionsmöglichkeiten zu nutzen. Für den Vertriebsaufbau und die Produktionsabwicklung wurden strategischen Partnerschaften eingegangen. Der operative Betrieb wird im Frühjahr 2006 aufgenommen.Sanochemia India gegründet
Deutschen Forschern ist die Entschlüsselung des Johanson-Blizzard Syndroms (JBS) gelungen. Auf 250.000 Menschen kommt Ø ein Patient, der mit dieser seltenen Erkrankung mit vielfältigen Begleiterscheinungen betroffen ist. <% image name="UBR-1" %><p>
<small> UBR-1 Protein (orange getüpfelt) in den Zellen des Pankreas unter dem Mikroskop: Es fehlt bei JBS in der Bauchspeicheldrüse. </small>
Bei JBS war bisher lediglich eine fettgewebige Degeneration des Pankreas nachweisbar - es führt zu zahlreichen körperlichen Veränderungen, von denen das Fehlen der Nasenflügel das auffälligste Zeichen ist. Im Rahmen einer Studie gelang Forschern der Uni Erlangen die genetische Entschlüsselung. Die Therapiemöglichkeiten dieser unheilbaren Erbkrankheit können nun verbessert werden.
Die Spezialisten haben den Genort der Vererbung am langen Arm von Chromosom 15 (15q14-21.1) definieren können. Zudem fanden sie heraus, dass bei praktisch allen Patienten eine Störung in der Erbanlage des <b><u>UBR1</u></b>-Gens vorliegt. Normalerweise sorgt dieses Enzym dafür, dass fehlerhafte oder verbrauchte Eiweiße in den Zellen für die zelluläre Eiweißverdauungsanlage markiert und somit für den organischen Abbau vorbereitet werden. Somit handelt es sich beim UBR1-System um eine Art molekularen "Grünen Punkt", einem Mechanismus zur Kennzeichnung von zellulären Abfällen.
Die gravierendste Folge für betroffene Patienten ist, dass das wichtigste Verdauungsorgan des Körpers, die Bauchspeicheldrüse (Pankreas) dann nicht mehr richtig funktioniert. Diese gibt Hormone wie Insulin ins Blut ab und produziert täglich bis zu 1,5 l Bauchspeichelsäfte, ohne die im Dünndarm eine Verdauung von Fett, Eiweiß und Kohlenhydraten praktisch unmöglich ist.Erbkrankheit der Bauchspeicheldrüse entschlüsselt
Wissenschaftler am Klinikum in Frankfurt haben mit in- und ausländischen Kollegen einen molekularen "Schalter" gefunden, der die Reaktion der Zelle auf Schäden am Erbmolekül DNA bestimmt. Signalmolekül der DNA-Reparatur entdeckt<% image name="Gensequenz" %><p>
Wenn die DNA etwa durch die UV-Strahlung der Sonne beschädigt wird, so verhindert dies den ungestörten Ablauf der DNA-Replikation. Um die beschädigte Stelle zu umgehen, muss die Zelle spezifische Enzyme aktivieren, die als Reparatur-Polymerasen die DNA-Läsion erkennen und ausbessern können.
Die Wissenschaftler konnten jetzt zeigen, dass die Fähigkeit dieser Polymerasen, ein kleines Molekül mit der Bezeichnung Ubiquitin zu binden, entscheidend ist, um an der beschädigten DNA-Stelle die Replikation fortzusetzen. Diese Ergebnisse liefern einen langgesuchten Hinweis darauf, wie die Reparatur-Polymerasen einen Zugang zur beschädigten Stelle bekommen, während die üblichen Polymerasen die DNA nicht weiter replizieren.
"Durch unsere Studie haben wir neue Einblicke in diejenigen Mechanismen bekommen, mit denen die Zelle auf die Beschädigung unseres Erbmaterials reagiert", meint Alan Lehmann, einer der Pioniere auf dem Gebiet der DNA-Reparatur.
Durch Kombination von experimentellen und bioinformatischen Methoden konnten die Forscher zwei neue Domänen (funktionelle Einheiten in Proteinen) identifizieren, die in Enzymen das Signalmolekül Ubiquitin binden: UBM und UBZ. Matthias Peter und seine Kollegen an der ETH Zürich kartierten per Kernresonanzspektroskopie die Oberfläche der UBM-Domäne, die Ubiquitin bindet.
Die Aufklärung des Ubiquitin-Interaktoms, einem Netzwerk von Proteinen, die Ubiquitin-markierte Moleküle erkennen, ist die Grundlage für ein besseres Verständnis vieler zellulärer Funktionen. "Die Bestimmung spezifischer Ubiquitin bindender Protein-Domänen sowie ihrer Interaktionen innerhalb der Zelle stellen gegenwärtig die größten Herausforderungen auf dem Gebiet der Ubiquitin-Signaltransduktion dar", meint der Bioinformatiker Kay Hofmann von Miltenyi Biotec in Köln.
Die Wissenschaftler waren überrascht, dass die neu gefundenen Ubiquitin bindenden Domänen in einer Vielzahl von Proteinen existieren, die für die zelluläre Signaltransduktion, die Immunreaktion sowie die Transkription und Replikation von DNA bedeutsam sind.
