Dem Schweizer Jacques Dubochet, dem in den USA wirkenden Deutschen Joachim Frank und dem Briten Richard Henderson wurde für ihre Arbeiten auf dem Gebiet der Kryoelektronenmikroskopie der Nobelpreis für Chemie zuerkannt.

Die Arbeit der diesjährigen Chemie-Nobelpreisträger trug maßgeblich dazu bei, die Elektronenmikroskopie zu einem wichtigen Werkzeug der Aufklärung dreidimensionaler Strukturen von Biomolekülen und ihren supramolekularen Aggregate zu machen. Ausgangspunkt dafür waren die Arbeiten, die Henderson bereits in den 70er-Jahren an der Universität Cambridge zu membrangebundenen Proteinen durchführte. Biomoleküle dieses Typs ließen sich nur schwer von ihrer natürlichen Umgebung trennen und in kristalline Form bringen, wie es für die Röntgenstrukturanalyse notwendig gewesen wäre. Henderson wechselte daher zu der damals für diesen Zweck wenig vielsprechenden Elektronenmikroskopie. Schon 1975 konnte er zeigen, dass sich die Kette des Proteins Bacteriorhodopsin siebenmal durch die Bakterienmembran schlängelt. Über die Jahrzehnte verbesserte er die Auflösung der Methode immer weiter, bis er 1990 der erste war, der eine elektronenmikroskopische Aufnahme eines Biomoleküls mit atomarer Auflösung erzeugen konnte.

Wichtige Zutaten: Abkühlen und Rechnen

Wesentlich dazu beigetragen hat eine Technik, die Jacques Dubochet Anfang der 80er-Jahre entwickelt hat: Ihm gelang es, wässrige Proteinlösungen so schnell abzukühlen, dass ein glasartiger Zustand entsteht, in dem die Biomoleküle ihre natürliche Gestalt behalten – eine Methodik, die bald als Kryoelektronenmikroskopie bekannt wurde. Dem Schweizer gelang es auf diese Weise, Bilder von Viren mit dem sie umgebenden wässrigen medium zu erzeugen.  

Eine weitere Zutat zum Erfolg der Technologie entwickelte Joachim Frank. Er beschäftigte sich ab Mitte der 70er-Jahre mit Bildverarbeitungs-Methoden, die es gestatteten, aus verwaschenen zweidimensionalen Abbildungen eines Biomoleküls, aufgenommen aus verschiedenen Winkeln, die dreidimensionale Struktur zu errechnen. Die Bemühungen aller drei Forscher wirkten zusammen, um jene Vorteile der Elektronenmikroskopie zu erzielen, die den Biowissenschaften heute neue Perspektiven eröffnen: Momentaufnehmen jener molekularen Strukturen machen zu können, die die Prozesse in lebenden Zellen tragen.

Die in den USA tätigen Forscher Rainer Weiss, Barry Barish und Kip Thorne erhalten für den Nachweis von Gravitationswellen den diesjährigen Nobelpreis für Physik.

Die Auszeichnung kommt nicht überraschend: Der Nachweis von Gravitationswellen im September 2015, 100 Jahre nachdem Albert Einstein diese als Konsequenz seiner Allgemeinen Relativitätstheorie vorhergesagt hatte, brachte die Frucht der Leistungen der diesjährigen Physik-Nobelpreisträger bis in Tageszeitungen und Unterrichtsstunden. Als man am LIGO (Laser Interferometer Gravitational-Wave Observatory) das sehr schwache Signal einer Kollision zweier schwarzer Löcher vor rund 1,3 Milliarden Jahren detektierte, war dies nur möglich, weil über Jahrzehnte zahlreiche Vorarbeiten den Boden dafür aufbereitet hatten.

Gravitationswellen sind periodische Deformationen der Raumzeit, die sich mit Lichtgeschwindigkeit ausbreiten. Die Messung der theoretisch vorhergesagten, aber äußerst schwachen Signale wurde lange Zeit für unmöglich gehalten. Rainer Weiss, ein gebürtiger Deutscher, der sein Doktorat am Massachusetts Institute of Technology erworben hatte, analysierte schon in den 70er-Jahren mögliche Störsignale und brachte die Idee auf, diese mit einem Laser-basierten Interferometer zu umgehen. Gemeinsam mit Kip Thorne und dessen damaligem Mitarbeiter Ronald Drever wurde der erste Prototyp eines solchen Instruments gebaut. Es sollte noch Jahrzehnten dauern, um die letztlich verwendeten Zwillings-Interferometer, jedes mit vier Kilometer langen Armen und 3.000 Kilometer voneinander entfernt, zu realisieren. Throne lieferte dazu Analyse und Theorie, Weiss den instrumentellen Einfallsreichtum.

Vom Laborexperiment zum wissenschaftlichen Großprojekt

Barry Barish kam Mitte der 90er-Jahre ins Spiel, als es darum ging, die Laborexperimente in die benötigte Großinfrastruktur zu transformieren. Seine Aufgabe war, die dafür benötigte Expertise ausfindig zu machen und zahlreiche Forschungsgruppen aus vielen Ländern für das Projekt zu gewinnen. Seine Auszeichnung steht auch symbolisch für die mehr als 1.000 Wissenschaftler, die an der LIGO Scientific Collaboration mitarbeiten. Die Forscher erwarten sich von der Beobachtung von Gravitationswellen nun eine ganz neue Art, Ereignisse im Universum zu detektieren und die Vorhersagen von Theorien zu testen.

Im September 2015 konnte erstmals Gravitationswellen detektiert werden, die durch einen Zusammenstoß zweier schwarzer Löcher vor 1,3 Milliarden Jahren verursacht wurden.

Der diesjährige Nobelpreis für Medizin oder Physiologie geht an die US-Forscher Jeffrey C. Hall, Michael Rosbash und Michael W. Young, die die molekularen Mechanismen des Tag-Nacht-Rhythmus lebender Zellen aufklären konnten.

Schon seit langem war bekannt, dass zahlreiche physiologische Vorgänge bei Mensch, Tier und Pflanze einer inneren Uhr oder – wie die Biologen sagen – einem „circadianen Rhythmus folgen“. In den 70er-Jahren begann man, nach den genetischen Voraussetzungen für derartige Rhythmen zu fragen. Den diesjährigen Nobel-Laureaten gelang es, die dahinter stehenden Mechanismen auf molekularer Ebene schrittweise aufzuklären.

Zunächst isolierten Hall, Rosbash und Young ein „period“ genanntes Gen, dessen mutierte Versionen bewirken, dass der biologische Rhythmus von Fruchtfliegen gestört wird. Im nächsten Schritt konnte man zeigen, dass dieses Gen für ein Protein namens PER codiert, das sich in der Nacht in der Zelle ansammelt, tagsüber jedoch abgebaut wird.

Als Mechanismus für diese Verhalten schlugen Hall und Rosbah vor, dass PER seine eigene Synthese hemmt: Je mehr davon da ist, desto weniger wird also erzeugt. Damit das Protein in dieser Weise wirken kann, muss es allerdings vom Cytoplasma in den Zellkern gelangen. Young zeigte, dass dies durch Wechselwirkung mit einem zweiten Protein („TIM“) möglich wird, das von einem weiteren circadianen Gen namens „timeless“ codiert wurde. Schließlich gelang die Entdeckung eines dritten für das Funktionieren der biologischen Uhr wichtigen Gens namens „doubletime“, das für das Protein DBT codiert und über dieses hilft, die Oszillationen besser an den erforderlichen 24-Stunden-Rhythmus zu adaptieren.