printed systems ist Technologieführer im Einsatz von Massendruckverfahren zur Herstellung elektronischer Produkte. Durch die Venture Capital-Beteiligung erhält <a href=http://www.degussa.de>Degussa</a> Zugang zu Anwendungen und Produkten für neue Materialsysteme.<table>
<td><% image name="Etikette" %></td>
<td> Mit seiner Druck-Technologie ist es printed systems gelungen, elektronische Funktionen in Papierprodukte zu integrieren - zu Kosten, die deutlich unter dem heutigen Niveau in der klassischen Elektronikindustrie liegen. Experten rechnen damit, dass sich in den nächsten 10 Jahren für solche und ähnliche neue Elektronikanwendungen ein Markt mit einem Umsatz von rund 30 Mrd € entwickeln wird.<p><p>
<small> Als erste Produkte bietet printed systems direkt auf Papier gedruckte Computer-Tastaturen und ID-tags. Dabei handelt es sich um einfache elektronische Etiketten mit einer Speicherkapazität von 96 Bit, die eine Vorstufe von RFID-Tags sind. </small></td>
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Die strategische Beteiligung der Degussa wird bei printed systems zu einem deutlichen Ausbau der Produktionsanlagen führen. Arved Hübler, einer der Geschäftsführer von printed systems, kündigte an, dass damit einfache massengedruckte ID-tags mit einer Speicherkapazität von 96 Bit in großen Mengen geliefert werden können. „Mit unseren im Massendruck hergestellten Produkten werden wir eine Vielzahl neuer Anwendungen erschließen. Beispiele sind Spielkarten, Eintrittssysteme, Fälschungsschutz für Markenprodukte und gedruckte Computer-Tastaturen - aber auch ganz neue Felder, die mit traditioneller Elektronik aus Kostengründen derzeit nicht vorstellbar sind“, ist Andreas Ehrle, Vertriebs-Geschäftsführer bei printed systems, überzeugt.
Die Vision von intelligenten Alltagsgegenständen, die mit der Rechnerwelt zum Nutzen der Anwender selbständig kommunizieren, rückt somit näher. Dabei ist die gedruckte Elektronik auf nahezu allen Oberflächen großflächig ohne Umwelt- und Recyclingprobleme möglich - insbesondere auf Papier und Folie.Degussa beteiligt sich an printed systems
Impfstoff gegen Nikotinsucht in Phase II erfolgreich
<a href=http://www.cytos.com>Cytos</a> hat bei einer klinischen Dosis-Optimierungsstudie für CYT002-NicQb, einem Impfstoff zur Behandlung von Nikotinsucht, positive Ergebnisse erzielt. Impfstoff gegen Nikotinsucht in Phase II erfolgreich<% image name="Zigaretten" %><p>
Wie eine 2005 abgeschlossene Phase II-Studie zeigte, führte eine Dosierung des Impfstoffes von 100 μg zu anhaltender Abstinenz vom Rauchen von Woche 8 bis 52 nach Behandlungsbeginn in 42 % der Probanden, die auf die Impfung mit hohen
Antikörperwerten reagierten.
Jetzt sollte überprüft werden, ob mit einer Dosis von 300 μg das Ziel, die Antikörperwerte um den Faktor 3 zu erhöhen, zu erreichen sei. Ergebnis: Die Antikörperwerte waren Ø 4,2-mal höher als diejenigen, die zuvor mit 100 μg des Impfstoffes in der Phase II-Studie erreicht worden waren. Mit diesem Antikörperwert würden 87 % der geimpften Raucher in die Gruppe "mit hohen Antikörperwerten" gelangen.
Die Funktion des Wirkstoffes: Die Impfung mit <b><u>CYT002-NicQb</u></b> induziert Antikörper, die Nikotin im Blut binden. Da der Komplex aus Nikotin und Antikörper zu groß ist, um durch die Blut-Hirnschranke zu gelangen, wird die Nikotinaufnahme in das Gehirn sowie die nachfolgende Stimulation von Nikotin-sensitiven Nervenzellen stark reduziert oder sogar verhindert. Dadurch sollte der belohnende und suchtfördernde Stimulus von Nikotin minimiert und so die Abstinenz vom Rauchen leichter erreicht und erhalten werden.
<small> <b><u>Cytos Biotechnology</u></b> hat sich auf Immunodrugs spezialisiert - diese sind in der Behandlung und Prävention häufiger chronischer Krankheiten vorgesehen. Sie sollen das Immunsystem dazu bringen, Antikörper oder zytotoxische T-Zell-Reaktionen zu erzeugen. Cytos hat eine Pipeline von 26 verschiedenen Immunodrug–Kandidaten, von denen sich 7 derzeit in der klinischen Entwicklung befinden. Die Kandidaten werden sowohl selbst als auch mit Novartis und Pfizer Tiergesundheit weiterentwickelt. Das 1995 als Spin-off der ETH Zürich gegründete Unternehmen zählt 124 Beschäftigte. <small>
Die Grundlagen für eine neue Lungentherapie werden in der von der Deutschen Forschungsgemeinschaft (DFG) mit 2,4 Mio € geförderten Forschergruppe "Polymere Nanocarrier zur pulmonalen Verabreichung von Wirkstoffen" gelegt. Nanohale: Medikamente zum Einatmen<% image name="Nanohale" %><p>
Unter Führung der <a href=http://www.uni-marburg.de/forschung/forschungsprofil/fgruppen>Uni Marburg</a> werden 7 Teilgruppen in Marburg, an der Justus-Liebig-Universität Gießen und am GSF-Forschungszentrum für Umwelt und Gesundheit in München ein breit angelegtes und interdisziplinäres Arbeitskonzept verfolgen.
In den nächsten drei Jahren wollen die Wissenschaftler neue Medikamente zum Einatmen erforschen - insbesondere neue Trägersysteme (Carrier), die, mit Wirkstoffen beladen, dann vom Patienten eingeatmet werden können. Dazu wollen die Forscher Nanoobjekte mit verschiedensten Eigenschaften entwickeln: Partikel, Fasern, Röhren und Molekülkomplexe im Nanoformat sollen abhängig von ihrer Zusammensetzung, Struktur und Dimension auf jeweils spezifische Art mit den Gewebezellen in der Lunge wechselwirken, um dort ihre Medikamentenfracht abzugeben.
Dabei muss der Carrier verschiedene intra- und extrazelluläre Barrieren überwinden; er soll auch schnell abgebaut werden, sodass sich nur der Wirkstoff im Zellgewebe ablagert. Während normalerweise die menschliche Blutbahn als Träger von Wirkstoffen genutzt wird, kann ein solches Drug Targeting die Wirkungsweise von Medikamenten entscheidend verbessern. Methoden des Drug Targetings wurden bis dato vor allem in den USA und Japan stark gefördert.
Sirolimus reduziert Krebsrisiko bei Nierentransplantation
Eine Studie zeigt, dass das Krebsrisiko bei Nierentransplantations-Empfängern, die nach dem Absetzen von Cyclosporin nach drei Monaten mit Sirolimus behandelt wurden, fünf Jahre nach der Transplantation um über 50 % niedriger ist.<% image name="Wyeth_Logo" %><p>
Krebs ist heute der zweithäufigste Grund für vorzeitigen Tod bei Nierentransplantationen und kommt 10 mal häufiger als in der allgemeinen Bevölkerung vor. Bisher wurde dieses Risiko allgemein auf die Gesamt-Immunsuppression, durch den Effekt der Medikamentenklasse als solcher, zurückgeführt.
Bei der Auswertung der <a href=http://www.rapamune.de>Rapamune</a>-Erhaltungsstudie erhielten 430 Nierentransplantations-Patienten entweder kontinuierlich Sirolimus, Cyclosporin und Steroide oder aber es wurde Cyclosporin abgesetzt.
Ergebnis: Die Zeitspanne bis zur Entwicklung des ersten Hautkrebses war nach Absetzen von Cyclosporin länger. Und das relative Risiko von Hautkrebs allgemein war bei Patienten nach Absetzen von Cyclosporin um 65 % niedriger.
Die Zahl der bei den weiter mit Cyclosporin behandelten Patienten festgestellten anderen Krebsarten lag bei 18 im Vergleich zu nur 8 in der Gruppe, bei denen Cyclosporin abgesetzt wurde.
Nierentransplantationsempfängern eine Behandlung auf Sirolimusbasis anzubieten könnte ihnen also die Chance geben, ihr Risiko zu verringern, nach der erfolgreichen Nierentransplantation einen Krebs zu entwickeln.Sirolimus reduziert Krebsrisiko bei Nierentransplantation
<a href=http://www.REHAU.at>Rehau</a> baut seine Vertriebsstrukturen aus und kooperiert seit kurzem im Bereich Gartentechnik mit der Schachermayer-Großhandelsgesellschaft.Rehau kooperiert mit Schachermayer <% image name="Schachermayer" %><p>
<small> Roland Schweighofer, Leiter Abteilung Fachhandel und Märkte (li) bei Schachermayer, und Rehau-Vertriebsleiter Harald Brandl </small>
Durch die Partnerschaft erwartet sich Rehau eine umfassendere Präsenz in Österreich. Für die Kunden bedeutet das ein größeres Sortiment und eine raschere Produktverfügbarkeit direkt vor Ort.
Schachermayer übernimmt die zentrale Lagerfunktion und die prompte Auslieferung der Gartentechnik-Standardprodukte von Rehau über das eigene Logistikzentrum in Linz, das zu den modernsten Europas gehört. Gemeinsam wurde ein Lagerkatalog mit mehr als 200 Artikeln definiert, die innerhalb von 48 Stunden in ganz Österreich zugestellt werden.
Wissenschaftlern der Uni Wien ist es mit Forschern aus Deutschland und Dänemark gelungen, den Brunnenfaden (<i>Crenothrix polyspora</i>) zu erforschen. Energie und den Kohlenstoff bezieht der Brunnenfaden aus dem Treibhausgas Methan.Trinkwasserbakterium ernährt sich von Methan<% image name="Methan" %><p>
Dazu verwendet er ein äußerst ungewöhnliches - in dieser Form bei keinem anderen bekannten Lebewesen vorkommendes - Protein. "Nur wenige der bekannten Mikroorganismen verwerten Methan und sie benutzen dazu auch einen ganz anderen Enzymtyp ", so Studienleiter Michael Wagner.
In ferner Zukunft kann Crenothrix polyspora vielleicht dazu verwendet werden, die Methankonzentration der Atmosphäre zu verringern. Nächstes Ziel der Wissenschaftler ist es, das Genom des Bakteriums zu entschlüsseln.
"Da man das Bakterium nicht im Labor züchten kann, war es bisher unmöglich, es genauer zu untersuchen", so Wagner. Ihm ist es nun gelungen, Methodensätze zur Erforschung von Bakterien zu entwickeln, die es überflüssig machen, die Mikroorganismen zu vermehren.
<small> Der Brunnenfaden wurde bereits 1870 von Ferdinand Cohn, dem Begründer der modernen Bakteriologie, entdeckt. Das Bakterium lebt ausschließlich im Trinkwasser, ist aber für den Menschen unschädlich. Kommt es in großen Mengen vor, bilden sich Verklumpungen im Wasser. Historisch belegt sind solche Fälle in Berlin und Rotterdam. </small>
Wissenschaftler der University of Alberta haben eine ultrasensitive Methode zum Proteinnachweis entwickelt. Sie basiert auf kurzen DNA-Sonden (Aptameren), die spezifisch an ein gesuchtes Protein binden, und deren Vervielfältigung via PCR.Um seine neue Methode zu testen, wählte das Team um <a href=http://www.phs.ualberta.ca/staff/le.html>Chris Le</a> die HIV-1-Revers-Transkriptase (HIV-1-RTase) als Zielprotein, ein Enzym, das beim Lebenszyklus des HI-Virus eine wichtige Rolle spielt. Um das Protein zu detektieren, setzten sie ein spezifisches Aptamer ein, das dieses Protein bindet.
<b><u>Aptamere</u></b> sind dreidimensional gefaltete kurze Ketten aus DNA-Bausteinen, die andere Nukleinsäuren oder Eiweißmoleküle, aber auch kleine organische Moleküle hochspezifisch erkennen und daran binden können.
Diese Aptamere können gezielt generiert werden. Dabei wird aus einer riesigen Zahl nach dem Zufallsprinzip erzeugter DNA-Sequenzen nach "Treffern" gesucht und die ausgewählte Sequenz dann vervielfacht. So erzeugten die Forscher ein für ihr Zielprotein, die HIV-1-RTase, spezifisches Aptamer bekannter Sequenz. Ist diese in einer Probe vorhanden, bindet das Aptamer daran.
Anschließend trennen die Forscher mit Hilfe der Kapillarelektrophorese die Aptamer-RTase-Komplexe von den anderen Bestandteilen der Probe - und damit auch vom ungebundenen Aptamer. Diese Trennmethode nutzt die Geschwindigkeits-Unterschiede von Molekülen beim Durchwandern eines hauchfeinen Röhrchens entlang eines
elektrischen Feldes.
Die Fraktion, die die Aptamer-RTase-Komplexe enthält, wird einer PCR unterzogen. Ausgehend von einer Starter-DNA, die spezifisch die Sequenz des Aptamers erkennt, werden ausschließlich
Kopien des Aptamers gezogen, die Anzahl der Aptamermoleküle also vervielfacht und diese dann detektiert.
So gelang es den Forschern, die geringe Menge von nur 180 Molekülen der RTase nachzuweisen. Damit liegt die Nachweisgrenze der Aptamer-Methode um mehrere Größenordnungen niedriger als bei herkömmlichen Techniken. Da Aptamere passend zu nahezu allen Proteinen generiert werden können, ist die Technik universell für den Nachweis von Proteinen anwendbar.Nachweis geringster Proteinmengen durch Aptamere
SUMO: Die Antwort von Zellen auf oxidativen Stress
Das kleine Eiweiß SUMO (Small Ubiquitin-related MOdifier) scheint Zellen zu helfen, auf Veränderungen der Redox-Situation zu reagieren. Wissenschaftler der Uni Göttingen beschreiben, wie SUMO oxidativen Stress in den Zellen wahrnimmt und anti-oxidierende Reaktionen der Zellen vermittelt.<table>
<td width="110"></td><td><small> Körperzellen sind in ständigem Stress. Nicht nur der normale Energieumsatz, auch Sonnenlicht, Chemotherapien oder Unterkühlung belasten. Es entstehen dann schädliche Sauerstoff-Varianten, die den Stoffwechsel durcheinander bringen. Gelingt die Korrektur der Redox-Situation nicht, erleiden die Zellen Schaden. Ein dauerhaft veränderter Redox-Status in den Zellen wird bei Alzheimer, Arthritis, Krebs und bei alten Menschen beobachtet. </small></td>
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<b><u>SUMO</u></b> ist ein winziges Protein, das vorübergehend an andere Proteine angeheftet wird. Das Eiweiß wirkt wie ein Schalter in unseren Körperzellen. Die Anheftung von SUMO-Proteinen an größere Proteine verändert deren Aktivität, Stabilität oder Aufenthaltsort in der Zelle. Ohne SUMO sind unsere Zellen nicht lebensfähig. Auch andere Moleküle wie Phosphate oder Methyl-Reste werden vorübergehend an Proteine geheftet und steuern dadurch deren Aktivität.
Erst vor neun Jahren beschrieb Frauke Melchior im Labor des Scripps Research Institute in Kalifornien den "Small Ubiquitin-related MOdifier". Dies war ein Startschuss für eine Vielzahl von Arbeiten weltweit, die zeigen, dass SUMO Hunderte von Eiweißen in unseren Körperzellen reguliert. Die verschiedenen SUMO-Zielproteine sind beteiligt an zellulären Vorgängen wie der Transkription, intrazellulärem Transport, DNA-Reparatur, DNA-Replikation und Zell-Zell-Kommunikation.
Melchior wusste bereits, dass SUMOylierungen (das Anheften von SUMO) die Aktivität und den Aufenthaltsort vieler Proteine in der Zelle verändern. Wenn Stress-bedingt zuviel reaktiver Sauerstoff in den Zellen vorkommt, reagieren diese mit DeSUMOylierung - dem Abspalten von SUMO-Proteinen von den Zielproteinen. Besonders solche Proteine werden schnell deSUMOyliert, die eine zentrale Rolle bei der Antwort auf oxidativen Stress spielen. Hierzu gehören die Transkriptionsfaktoren c-Fos und c-Jun.
Um zu klären, wie es zu der Sauerstoff-vermittelten DeSUMOylierung kommt, untersuchten die Forscher die unmittelbare Reaktion der SUMOylierungs- Maschine auf Wasserstoffperoxid. Es zeigte sich, dass der reaktive Sauerstoff unmittelbar mit SUMO-anheftenden Enzymen reagiert und dadurch die Anheftung von SUMO an seine Zielproteine verhindert. Diese Hemmung ist allerdings umkehrbar, so dass nach Beseitigung der reaktiven Sauerstoff-Spezies Zielproteine wieder SUMOyliert werden.
Nur wenige Proteine werden unmittelbar durch Wasserstoffperoxid reguliert. Zu dieser Gruppe gehören offenbar auch SUMO-anheftende Enzyme: Unter dem Einfluss von Wasserstoffperoxid bilden sich spezifische Disulfidbrücken zwischen zwei Enzymen, wodurch diese inaktiviert werden. DeSUMOylierungen überwiegen dann vorübergehend gegenüber SUMOylierungen. Transkriptionsfaktoren wie c-Fos und c-Jun werden vorübergehend aktiviert und vermitteln in dieser Zeit die zelluläre Antwort auf den oxidativen Stress.SUMO: Die Antwort von Zellen auf oxidativen Stress
