Archive - Sep 20, 2006

Bayer errichtet weltgrößtes Salzsäure-Recycling

Das für die geplanten MDI- und TDI-Anlagen in Shanghai benötigte Chlor wird <a href=http://www.bayerbms.com>Bayer MaterialScience</a> in der weltweit größten Salzsäure-Recyclinganlage der Welt direkt vor Ort produzieren: Die neue Salzsäure-Elektrolyse mit einer Jahreskapazität von 215.000 t Chlor soll 2008 in Betrieb gehen. <% image name="Bayer_Shanghai2" %><p> In der Anlage wird die von Bayer MaterialScience gemeinsam mit Partnern entwickelte innovative Sauerstoffverzehrkathoden-Technologie (SVK) zum ersten Mal im großindustriellen Maßstab eingesetzt. Die als Nebenprodukt bei der Isocyanat-Herstellung anfallende Salzsäure wird in der Elektrolyse mit Hilfe von Strom und Sauerstoff als zusätzlichem Reaktionspartner in Chlor und Wasser zerlegt. Das gewonnene Chlor wird erneut zur Isocyanat-Herstellung eingesetzt und damit in einem Kreislauf gefahren. Die als Kathode geschaltete, Sauerstoff verbrauchende Elektrode wird dabei als Sauerstoffverzehrkathode bezeichnet. Bayer hat das SVK-Verfahren mit UhdeNora und DeNora Nordamerika bis zur Industriereife entwickelt. Bereits 2003 ging in Brunsbüttel eine mit der SVK-Technologie ausgerüstete Salzsäure-Elektrolyse-Anlage mit einer Jahreskapazität von 20.000 t Chlor in Betrieb. Der Vorteil des SVK-Elektrolyseverfahren liegt in der Energieersparnis. Gegenüber dem bei Bayer seit vielen Jahren etablierten Diaphragmaprozess kommt das SVK-Verfahren mit rund 30 % weniger elektrischer Energie aus. Das technische Prinzip entspricht einem Brennstoffzellenprozess. Durch die Einspeisung von gasförmigem Sauerstoff kann die Elektrolyse mit deutlich verringerter Spannung betrieben werden. Die neue Anlage in Shanghai wird von Bayer MaterialScience zusammen mit Bayer Technology Services und UhdeNora gebaut. Bayer errichtet weltgrößtes Salzsäure-Recycling

Ras-Katalyse: Ansatz für molekulare Krebstherapie

Bei vielen Tumoren ist das onkogene Ras-Protein dauerhaft "angeschaltet", so dass die Zellen unkontrolliert wachsen. Wie die Abschaltung dieses Proteins funktioniert, haben Forscher jetzt mit einem ultra-sensitiven spektroskopischen Ansatz herausgefunden. <% image name="GTPase_Ras_Protein" %><p> <small> Der GAP-katalysierte GTPase-Mechanismus des Ras-Proteins in atomarer Auflösung. Mit einem ultrasensitiven spektroskopischen Ansatz wurde die nur wenige Millisekunden lang besetzte Position des doppelt protonierten Phosphates (H2PO4-) relativ zum GDP im Protein bestimmt. Das Protein kann nicht nur abschalten, sondern auch in den "an"-Zustand zurück. </small> Das Ras-Protein ist der Schalter für das Zellwachstum: Wird es durch bestimmte Mutationen verändert (onkogen), dann steht der Schalter für das Zellwachstum dauerhaft auf "an" und die Zelle wächst unkontrolliert. Onkogenes Ras findet man in 25 % aller menschlichen Tumore. Abgeschaltet wird das Ras-Protein durch die Katalyse des Triphosphats GTP zu Diphosphat GDP. Diesen molekularen Abschaltmechanismus haben die Biophysiker um Carsten Kötting und Klaus Gerwert der Ruhr-Uni Bochum herausgefunden. Ihre spektroskopische Arbeit ergänzte dabei frühere Arbeiten des Dortmunder Max Planck-Instituts für molekulare Physiologie, das bereits die Raumstrukturen des Ras-Proteins und seinem Interaktionspartner, dem GAP, aufgeklärt haben. Mit der trFTIR-Technik (time-resolved Fourier Transform Infrared) der Bochumer Biophysik konnten die Forscher jetzt den enzymatischen Weg der durch das Protein GAP katalysierten GTPase-Reaktion des Ras-Proteins wie in einem Film beobachten. Dabei identifizierten sie ein bisher nicht charakterisiertes, proteingebundenes Phosphat mit nur Millisekunden Lebenszeit, dessen Position im Protein sowie seinen Protonierungszustand. "Bisher war bekannt, dass im 'an'-Zustand das Triphosphat GTP an das Protein gebunden ist und im 'aus'-Zustand das Diphosphat GDP", erklärt Gerwert. "Jetzt konnten wir beobachten, dass der Schalter in dieser neu entdeckten Zwischenstufe leicht wieder in den 'an'-Zustand 'zurückschnappen' kann." Die daran beteiligten Protonen sind entscheidend für den Reaktionsmechanismus. Die Forscher vermuten, dass eine solche Zwischenstufe auch in anderen GTPasen und ATPasen eine wichtige Rolle spielt. Die Entdeckungen über das Ras-Protein könnten für künftige Krebsmedikamente von Bedeutung sein: Mit dem erworbenen Wissen kann man jetzt versuchen, mit maßgeschneiderten Substanzen das onkogene Ras in den "aus"-Zustand zu zwingen, indem man das "Zurückschnappen" verhindert. Im "an"-Zustand interagiert das Ras mit der Raf-Kinase. Kürzlich hat Bayer für eine maßgeschneiderte molekulare Therapie ein Medikament entwickelt, das als Raf-Kinase-Hemmer bei Nierenkrebs erfolgreich eingesetzt wird. Ras-Katalyse: Ansatz für molekulare Krebstherapie

Cisbio führt 3 neue zellbasierte HTRF-Assays ein

Die dritte Produktlinie an HTRF-Assays von <a href=http://www.htrf.com>Cisbio international</a> beziehen sich auf Entzündungs- und Stoffwechselkrankheiten - sie messen die wichtigen Targetes cGMP, PGE2 und Hydrocortison. Cisbio führt 3 neue zellbasierte HTRF-Assays ein <% image name="Cisbio" %><p> Der erste Assay dient der Quantifizierung von <b>cGMP</b> (Guanosin-3’,5’-Monophosphat) und ist damit auf Targets wie Guanylyl-Cyclasen und eine Reihe cGMP-geregelter Phosphodiesterasen (PDEs) ausgerichtet. Der zweite dient der Quantifizierung von <b>PGE2</b> (Prostaglandin E2), einem wichtigen Entzündungsbeschleuniger, entweder in Zellüberständen oder direkt in der Präsenz gesamter Zellen. Der dritte Assay ermöglicht die schnelle und präzise Messung von <b>Hydrocortison</b>. Das gilt sogar für komplexe Proben wie Leber-Mikrosome, ganze Zellen und tierisches Serum. Zur Optimierung der Gesamtleistung überführte Cisbio die Assays in ein d2-basiertes Format. Damit wurde die Fehlerfestigkeit erhöht und das Signal-Hintergrund-Verhältnis in den meisten Fällen verbessert. So lassen sich über mehrere Tage Inkubationszeit einheitliche Ergebnisse erzielen. Die Assays sind hochgradig empfindlich, lassen sich auf ein 1536er-Format miniaturisieren – und bleiben dabei günstig. Mit besonders guter Anpassung an das großvolumige Screening sind die Prozeduren dieser Assays auf eine Platte zugeschnitten und können an das zellbasierte Format adaptiert werden. Zudem ist die Überführung herkömmlicher ELISA-Assays und anderer heterogener Formate in diese HTRF-Assays einfach. <small> <u>Hydrocortison</u> ist ein wichtiger Indikator für die Regulierung des Glukose-Stoffwechsels und tritt in Zusammenhang mit Targets im Bereich Fettleibigkeit, Diabetes und Herzgefäßerkrankungen auf. Die <u>PGE2</u>-Quantifizierung war und ist der Schlüssel für die Untersuchung von COX-1- und COX-2-Bahnen und gewinnt neue Bedeutung bei Downstream-Targets wie Prostaglandin-Synthasen. <u>cGMP</u> vermittelt zahlreiche Zell-Targets wie PDEs, die in einer Vielzahl an Schlüsselprozessen wie die gleichmäßige Muskelentspannung, die Nierenfunktion und entzündliche Reaktionen involviert sind. </small>

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