Roche präsentiert Halbjahresergebnis 2009 Life Sciences 23.07.09 von Facebook Twitter LinkedIn via eMail teilen Die Konzernverkäufe der <a href=http://www.roche.com>Roche-Gruppe</a> sind im ersten Halbjahr währungsbereinigt um 10% auf 24 Milliarden Franken angestiegen, was einem Umsatzwachstum von 2 Milliarden Franken entspricht. Beide Divisionen sind damit deutlich über dem Markt gewachsen. Roche präsentiert Halbjahresergebnis 2009 <% image name="RocheSchwan" %> <small>Severin Schwan, CEO der Roche-Gruppe, kann sich über ein zweistelliges Wachstum von Verkäufen und Betriebsgewinn freuen. © Roche</small> Der Halbjahres-Bericht der Gruppe weist darüber hinaus einen Anstieg des Betriebsgewinns vor Sonderpositionen um 20% auf 8 Milliarden Franken sowie einen Konzerngewinn von 4,1 Milliarden Franken aus. Letzterer ist damit aufgrund von Sonderpositionen bedingt durch die Genentech-Transaktion um 29% unter dem Vorjahr; ohne Sonderpositionen steigt der den Inhabern von Roche-Titeln zuzurechnende Konzerngewinn um 11% in Franken. In der Genentech-Integration ist man um eine nahtlose Fortführung der Forschung und frühen Entwicklung von Genentech mit bisherigem Führungsteam bemüht, das direkt an den CEO des Konzerns berichtet. Durch Zusammenlegung von Produktion und Administration strebt man Produktivitätsgewinne an, das Synergieziel wurde auf eine Milliarde Franken jährlich erhöht, demgegenüber ist von einmaligen Integrationskosten von insgesamt rund 3 Milliarden Franken die Rede. <b>Ausblick deutlich verbessert</b> Der Ausblick der roche-Gruppe zur Jahreshälfte ist deutlich optimistisch, ein zweistelliges Wachstum des Kerngewinns pro Titel für 2009 und 2010 wird erwartet. Ebenso plant man den raschen Abbau der Nettoverschuldung dank des starken freien Geldflusses aus operativen Tätigkeiten. Bis 2015 wird wiederum positives Nettobarvermögen erwartet. <b>Division Pharma: Onkologie und Grippe als Wachstumsfaktoren</b> Die Verkäufe der Division Pharma wuchsen im ersten Halbjahr 2009 mit 11% in lokalen Währungen, das ist nach Angaben von Roche doppelt so schnell wie der weltweite Markt. Hauptwachstumsträger sind Schlüsselprodukte im Bereich Onkologie, Tamiflu (Grippe), Pegasys (Hepatitis) und Lucentis (Ophthalmologie). <b>Wachstum auch in der In-vitro-Diagnostik</b> Die Verkäufe der Division sind um 7% gewachsen, auch hier spricht die konzerneigene Einschätzung von einem doppelt so schnellen Wachstum im Vergleich mit dem weltweiten Markt für In-vitro-Diagnostika. Hauptwachstumsträger sind die Bereiche Professional Diagnostics und Tissue Diagnostics.
Österreichische Proteomik-Plattform startet Periode 3 Märkte 23.07.09 von Facebook Twitter LinkedIn via eMail teilen Die in Österreich auf dem Gebiet der Proteomik tätigen Experten arbeiten seit 2003 in der Österreichischen Proteomik Plattform (APP) zusammen. Die zweite Phase dieses Programms war so erfolgreich, dass nun eine dritte Periode anläuft. Österreichische Proteomik-Plattform startet Periode 3 <% image name="Pipettenspitzen_zum_Anreichern_von_Phosphoproteinen_Quelle_LFU" %> <small> Wissenschaftler um Günter Bonn haben Pipettenspitzen innen mit einem Kunststoffpolymer ausgekleidet, das Phosphoproteine binden kann. ©LFU</small> Die Proteomik ist eine noch junge Technologie, die sich mit der systematischen Erforschung der Eiweißstoffe in biologischen Systemen beschäftigt. Sie analysiert Art und Menge der vorhandenen Proteine und in welchen „Teams“ sie zusammenwirken. Insbesondere auf dem Gebiet der Phosphoproteomik konnten die APP-Forscher wichtige Ergebnisse erzielen. <b>Feinregulierung zellulärer Vorgänge</b> Die Phosphoproteomik untersucht Eiweißstoffe, die mit einer oder mehreren Phosphatgruppen versehen sind. Das Anhängen und Abhängen von Phophatgruppen an Eiweißstoffe ist einer der wichtigsten Mechanismen zur Feinregulierung zellulärer Abläufe. Auf diese Weise wird die Aktivität von Proteinen gesteuert. Auch werden Signalwege, die zu Wachstum, Reifung oder Tod einer Zelle führen, durch Phosphorilierung an- oder ausgeschaltet. Zu verstehen, welche Proteine, wann, wo und wie phosphoriliert werden, ist daher einer der Schlüssel zur Erforschung natürlicher Systeme. Auch bei der Entstehung vieler Krankheiten, vor allem von Krebs, spielen fehlgesteuerte Phosphoproteine eine entscheidende Rolle. Die Phosphorilierung ist eine sehr effiziente und gezielte Maßnahme. Sie setzt an jenen Proteinen an, die wichtige Schaltstellen einnehmen. Für Analytiker ist dies ein Problem, denn die interessanten Phosophoproteine sind nur in sehr geringen Mengen vorhanden. Sie unter den immensen Mengen anderer Proteine aufzuspüren ist so schwierig, wie die sprichwörtliche Nadel im Heuhaufen zu finden. <b>Gesuchte Eiweißstoffe bleiben in Pipettenspitzen hängen</b> Im Rahmen des APP-Programms haben Wissenschaftler um Günther Bonn vom Institut für Analytische Chemie und Radiochemie der Leopold Franzens Universität Innsbruck ein raffiniertes Verfahren entwickelt, mit dessen Hilfe die Suche leichter geht. Bonn und seine Mitarbeiter sind Spezialisten für das Design von analytischen Oberflächen mit spezifischen Bindungseigenschaften. Diese Oberflächen sind chemisch so gestaltet, dass nur ganz bestimmte Moleküle an ihnen anhaften. Leitet man ein komplexes Stoffgemisch an so einem Trägermaterial vorbei, werden die gewünschten Stoffe herausgefischt. Ein solches Trägermaterial haben Bonns Mitarbeiter für Phosphoproteine gestaltet. Sie haben Pipettenspitzen innen mit einem Kunststoffpolymer ausgekleidet, das nicht nur einen Kanal zum Aufziehen der Flüssigkeit freilässt – das Polymer selbst ist auch von winzigen Kanälen und Poren durchzogen. In diesem Polymer sitzen Nanopartikel von Titan- und Zirkoniumdioxid. Diese sind in der Lage, Phosphoproteine zu binden, und zwar spezifischer als das mit bisherigen Materialien möglich gewesen ist. Mit derartigen Pipettenspitzen kann man also, vereinfacht gesagt, einen Tropfen Flüssigkeit aufsaugen – die Phosphoproteine bleiben in der Spitze kleben – und die Flüssigkeit wird ohne Phosphoproteine wieder entlassen. Die Phosphoproteine können anschließend mit einer anderen Lösung aus der Pipettenspitze ausgespült und in weiteren Verfahren quantitativ und qualitativ analysiert werden. „Diese Arbeit ist ein methodischer Durchbruch“, urteilt Prof. Lukas Huber, der die Proteomik-Plattform leitet, und der bereits in seiner eigenen Forschung gute Erfahrungen mit den von Bonns Gruppe kreierten Pipettenspitzen gemacht hat. Die Arbeit wurde als Titelstory in der Fachzeitschrift „Proteomics“ veröffentlicht. <b>Weitere „österreichische“ Trennverfahren für Phosphopeptide</b> Im Rahmen der APP Plattform wurden noch weitere Trennverfahren für Phosphopeptide entwickelt, beispielsweise von Karl Mechtlers Arbeitsgruppe am Institute of Molecular Pathology (IMP) in Wien, die in der Fachzeitschrift „Nature Protocols“ veröffentlicht wurde, und von Wolfgang Lindners Arbeitsgruppe am Institut für Analytische Chemie der Universität Wien. Guilio Superti-Furga, Direktor des Research Center for Molecular Medicine CeMM in Wien, klärt im Rahmen der Proteomik Plattform spezifische Protein-Netzwerke auf, indem er ein Protein als „Köder“ nutzt. Wissenschaftler seiner Arbeitsgruppe binden dieses an eine Oberfläche und angeln damit sämtliche andere Proteine aus einer Probe heraus, die an den Köder binden. Auf diese Weise hat Superti-Furgas Team gemeinsam mit Karl Mechtler das Netzwerk des Proteins Bcr-Abl analysiert und im Journal PNAS veröffentlicht. Bcr-Abl ist eine Kinase, also ein Protein, das Phosphatgruppen an andere Proteine anhängt. Sie entsteht durch eine Genveränderung und stellt eines der eindrucksvollsten Beispiele für die Folgen fehlgeleiteter Phosphorilierung dar: Sie löst Chronischen Myeloide Leukämie aus.
Österreichische Proteomik-Plattform startet Periode 3 Märkte 23.07.09 von Facebook Twitter LinkedIn via eMail teilen Die in Österreich auf dem Gebiet der Proteomik tätigen Experten arbeiten seit 2003 in der Österreichischen Proteomik Plattform (APP) zusammen. Die zweite Phase dieses Programms war so erfolgreich, dass nun eine dritte Periode anläuft. <% image name="Pipettenspitzen_zum_Anreichern_von_Phosphoproteinen_Quelle_LFU" %> <small> Wissenschaftler um Günter Bonn haben Pipettenspitzen innen mit einem Kunststoffpolymer ausgekleidet, das Phosphoproteine binden kann. © Matthias Rainer/LFU</small> Die Proteomik ist eine noch junge Technologie, die sich mit der systematischen Erforschung der Eiweißstoffe in biologischen Systemen beschäftigt. Sie analysiert Art und Menge der vorhandenen Proteine und in welchen „Teams“ sie zusammenwirken. Insbesondere auf dem Gebiet der Phosphoproteomik konnten die APP-Forscher wichtige Ergebnisse erzielen. <b>Feinregulierung zellulärer Vorgänge</b> Die Phosphoproteomik untersucht Eiweißstoffe, die mit einer oder mehreren Phosphatgruppen versehen sind. Das Anhängen und Abhängen von Phophatgruppen an Eiweißstoffe ist einer der wichtigsten Mechanismen zur Feinregulierung zellulärer Abläufe. Auf diese Weise wird die Aktivität von Proteinen gesteuert. Auch werden Signalwege, die zu Wachstum, Reifung oder Tod einer Zelle führen, durch Phosphorilierung an- oder ausgeschaltet. Zu verstehen, welche Proteine, wann, wo und wie phosphoriliert werden, ist daher einer der Schlüssel zur Erforschung natürlicher Systeme. Auch bei der Entstehung vieler Krankheiten, vor allem von Krebs, spielen fehlgesteuerte Phosphoproteine eine entscheidende Rolle. Die Phosphorilierung ist eine sehr effiziente und gezielte Maßnahme. Sie setzt an jenen Proteinen an, die wichtige Schaltstellen einnehmen. Für Analytiker ist dies ein Problem, denn die interessanten Phosophoproteine sind nur in sehr geringen Mengen vorhanden. Sie unter den immensen Mengen anderer Proteine aufzuspüren ist so schwierig, wie die sprichwörtliche Nadel im Heuhaufen zu finden. <b>Gesuchte Eiweißstoffe bleiben in Pipettenspitzen hängen</b> Im Rahmen des APP-Programms haben Wissenschaftler um Günther Bonn vom Institut für Analytische Chemie und Radiochemie der Leopold Franzens Universität Innsbruck ein raffiniertes Verfahren entwickelt, mit dessen Hilfe die Suche leichter geht. Bonn und seine Mitarbeiter sind Spezialisten für das Design von analytischen Oberflächen mit spezifischen Bindungseigenschaften. Diese Oberflächen sind chemisch so gestaltet, dass nur ganz bestimmte Moleküle an ihnen anhaften. Leitet man ein komplexes Stoffgemisch an so einem Trägermaterial vorbei, werden die gewünschten Stoffe herausgefischt. Ein solches Trägermaterial haben Bonns Mitarbeiter für Phosphoproteine gestaltet. Sie haben Pipettenspitzen innen mit einem Kunststoffpolymer ausgekleidet, das nicht nur einen Kanal zum Aufziehen der Flüssigkeit freilässt – das Polymer selbst ist auch von winzigen Kanälen und Poren durchzogen. In diesem Polymer sitzen Nanopartikel von Titan- und Zirkoniumdioxid. Diese sind in der Lage, Phosphoproteine zu binden, und zwar spezifischer als das mit bisherigen Materialien möglich gewesen ist. Mit derartigen Pipettenspitzen kann man also, vereinfacht gesagt, einen Tropfen Flüssigkeit aufsaugen – die Phosphoproteine bleiben in der Spitze kleben – und die Flüssigkeit wird ohne Phosphoproteine wieder entlassen. Die Phosphoproteine können anschließend mit einer anderen Lösung aus der Pipettenspitze ausgespült und in weiteren Verfahren quantitativ und qualitativ analysiert werden. „Diese Arbeit ist ein methodischer Durchbruch“, urteilt Prof. Lukas Huber, der die Proteomik-Plattform leitet, und der bereits in seiner eigenen Forschung gute Erfahrungen mit den von Bonns Gruppe kreierten Pipettenspitzen gemacht hat. Die Arbeit wurde als Titelstory in der Fachzeitschrift „Proteomics“ veröffentlicht. <b>Weitere „österreichische“ Trennverfahren für Phosphopeptide</b> Im Rahmen der APP Plattform wurden noch weitere Trennverfahren für Phosphopeptide entwickelt, beispielsweise von Karl Mechtlers Arbeitsgruppe am Institute of Molecular Pathology (IMP) in Wien, die in der Fachzeitschrift „Nature Protocols“ veröffentlicht wurde, und von Wolfgang Lindners Arbeitsgruppe am Institut für Analytische Chemie der Universität Wien. Guilio Superti-Furga, Direktor des Research Center for Molecular Medicine CeMM in Wien, klärt im Rahmen der Proteomik Plattform spezifische Protein-Netzwerke auf, indem er ein Protein als „Köder“ nutzt. Wissenschaftler seiner Arbeitsgruppe binden dieses an eine Oberfläche und angeln damit sämtliche andere Proteine aus einer Probe heraus, die an den Köder binden. Auf diese Weise hat Superti-Furgas Team gemeinsam mit Karl Mechtler das Netzwerk des Proteins Bcr-Abl analysiert und im Journal PNAS veröffentlicht. Bcr-Abl ist eine Kinase, also ein Protein, das Phosphatgruppen an andere Proteine anhängt. Sie entsteht durch eine Genveränderung und stellt eines der eindrucksvollsten Beispiele für die Folgen fehlgeleiteter Phosphorilierung dar: Sie löst Chronischen Myeloide Leukämie aus. Österreichische Proteomik-Plattform startet Periode 3
