Self-Assembly in zellulären Transportketten Märkte 26.05.10 von Facebook Twitter LinkedIn via eMail teilen Der Proteinkomplex ESCRT-II, der ein wichtiges Glied einer zellulären Transportkette ist, initiiert auch den Zusammenbau des nachfolgenden Glieds dieser Kette. Dieses Ergebnis eines vom FWF finanzierten Projekts lässt nun einen Transportvorgang besser verstehen, der für zahlreiche zelluläre Prozesse wie Virusinfektionen, Zellteilung und Signalübertragungen maßgeblich ist. <% image name="pv201005" %> <small> Wissenschaftler der Medizinischen Universität Innsbruck sind einer molekularen Kopiervorlage für Transportvesikel auf der Spur. © David Teis</small> Denn diese Vorgänge haben gemeinsam, dass sie eine "Protein-Maschinerie" benutzen, die eigentlich einen zellulären Entsorgungsprozess steuert. Der Zusammenbau dieser molekularen "Maschine" läuft hochgradig kontrolliert ab und wird von fünf bestimmten Proteinkomplexen maßgeblich beeinflusst. Die Proteinkomplexe werden als ESCRT (endosomal-sorting complex required for transport) bezeichnet. Eine überraschende Funktion eines ESCRT-Komplexes (Nr. II) haben nun Teams der Medizinischen Universität Innsbruck und der Cornell Universität in den USA gefunden: ESCRT-II initiiert auch den Zusammenbau von ESCRT-III, dem zentralen Komplex der Transportkette. <b>Molekulare Verkehrsregulierung</b> Die gemeinsame Funktion aller ESCRT ist die Beladung von zellulären Transportvesikeln (MVB - multi vesicular bodies) mit "unerwünscht" gewordenen Bestandteilen der Zelloberfläche. Für diese Funktion werden die ESCRT nur kurzfristig hergestellt. Ein als Vps25 bezeichneter Teil des ESCRT-II startet eine Art Kettenreaktion, die zuerst eine strukturelle Veränderung in einem anderen Protein, das als Vps20 bezeichnet wird, auslöst. Vps20 wird durch die strukturelle Veränderung quasi aktiviert und wieder andere Proteine - als Snf7 bezeichnet - können sich um Vps20 gruppieren. In der Folge bildet sich um dieses Ausgangszentrum dann der restliche Teil des ESCRT-III. So initiiert ESCRT-II also den Zusammenbau von ESCRT-III. Im Detail müssen sich ca. 10-20 Snf7-Proteine in definierter, ringförmiger Form zusammen lagern, damit in der Folge die weiteren Bestandteile des ESCRT-III passend angefügt werden können. Auf genau diese ringförmige Zusammenlagerung des Snf7 nimmt Vps25 Einfluss. Diese Erkenntnis konnte das Team um David Teis von der Division für Zellbiologie der Med-Uni Innsbruck durch Experimente gewinnen, bei denen ESCRT-II geschickt verändert wurden: Anstatt der normalen zwei Vps25 wurde nur eines für ESCRT-II verwendet. Dazu Teis: "So konnten wir zeigen, dass trotz der reduzierten Anzahl von Vps25 im ESCRT-II eine Zusammenlagerung von Snf7 stattfand. Aber die so zusammen gelagerten Moleküle konnten die biologische Funktion von ESCRT-III nicht erfüllen." <b>Kein "O" ohne "Y"</b> Gemeinsam mit der bekannten Tatsache, dass die zwei Vps25-Proteine des ESCRT-II eine Ypsilon-förmige Struktur bilden, leitet Teis aus diesem Ergebnis folgende Überlegung ab: Erst beide - vom Vps25 gebildeten - Arme des Ypsilons gemeinsam erlauben die räumlich passende Anordnung der Snf7-Moleküle in O-Form. Während wohl ein "Arm" genug ist, Snf7 zusammen zu lagern, so müssen vermutlich zwei Snf7 - eines an jedem Arm - gleichzeitig abgelagert werden, damit die räumliche Struktur der weiteren Zusammenlagerung passt. In der Folge dient diese Ringstruktur als eine Art Kopiervorlage für die MBV-Transportvesikel. Diese Annahme fand Bestätigung in einem weiteren Experiment, das Teis mit seinem Kooperationspartner Scott Emr von der Cornell University in den USA durchführte. Für dieses Experiment wurde in molekularbiologisch veränderten Zellen mehr Snf7-Moleküle als normal gebildet. Die Vesikel, die daraufhin gebildet wurden, waren nun deutlich größer - ein klarer Hinweis auf die Rolle des Snf7 als Kopiervorlage. Insgesamt zeigen diese Ergebnisse des FWF-Projekts nicht nur, wie fein abgestimmt dieser zelluläre Entsorgungsmechanismus ist, sondern auch seine bisher unbekannte Fähigkeit zum molekularen Self-Assembly. <small>Originalpublikation: ESCRT-II coordinates the assembly of ESCRT-III filaments for cargo sorting and multivesicular body vesicle formation, D. Teis, S. Saksena, B. Judson and S. D. Emr, The EMBO Journal (2010) 29, 871 - 883 doi:10.1038/emboj.2009.408</small> Self-Assembly in zellulären Transportketten
Bayer und Dow kooperieren bei Baumwolle Life Sciences 25.05.10 von Facebook Twitter LinkedIn via eMail teilen <a href=http://www.bayercropscience.com>Bayer Crop Science</a> und <a href=http://www.dowagro.com>Dow Agro Sciences</a>, ein Tochterunternehmen von Dow Chemical Company, haben wechselseitige Lizenzabkommen über Baumwolltechnologien geschlossen. Mit den Vereinbarungen bekommen beide Firmen Zugang zu neuen Pflanzeneigenschaften und Technologien des jeweils anderen Unternehmens. Bayer und Dow kooperieren bei Baumwolle <% image name="Baumwolle" %> <small>Für Bayer Crop Science ist das Abkommen ein Schritt auf dem Weg zu integrierten Lösungen für den Baumwollmarkt. © Bayer Crop Science</small> Dow Agro Sciences erhält von Bayer Crop Science eine Lizenz, um die Technologie „GlyTol“ in den „PhytoGen“-Baumwollsorten von Dow Agro Sciences in den USA zu vermarkten, sowie eine Option für Lizenzen in anderen Ländern, sobald Bayer Crop Science dort die Zulassung für GlyTol erhalten hat. Im Gegenzug erhält Bayer Crop Science eine Lizenz, um die Technologie Widestrike Insect Protection von Dow Agro Sciences in Brasilien und anderen Ländern Lateinamerikas zu vermarkten, sowie eine Option für Lizenzen in anderen Ländern, sobald Dow Agro Sciences dort die Zulassung für Widestrike erhalten hat. Zudem gibt Dow Agro Sciences Bayer Crop Science in den USA eine Lizenz für sein Patent für Glyphosat-tolerante Baumwolle, das das Unternehmen 2004 erhalten hat. <b>GlyTol und Widestrike</b> Unter dem Markennamne „GlyTol“ werden von Bayer Pflanzeneigenschaften vermarktet, die gegen das Herbizid Glyphosat tolerant machen. Die GlyTol-Baumwolltechnologie sorgt für eine inhärente, über die gesamte Saison andauernde Toleranz der Kulturpflanze gegen Glyphosat-Herbizide. Die Landwirte gewinnen damit flexible Wahlmöglichkeiten für den Einsatz von Technologien und Herbiziden. Die Widestrike Insect Protection-Technologie wird derzeit in den USA angeboten und sorgt während der gesamten Saison für einen Schutz von Pflanzen vor Baumwollschädlingen. Die Technologie stattet die Pflanze mit zwei Eigenschaften aus, die bedeutende Baumwoll-Schädlinge wirksam bekämpfen - vor allem den Heerwurm (Spodoptera frugiperda), die Tabakknospeneule (Heliothis virescens), den Roten Baumwollkapselwurm (Pectinophora gossypiella) und die Baumwollblattraupe (Alabama argillacea).
