Archive - Mai 26, 2010

Borouge schließt neue Verträge zum Ausbau des Standorts Ruwais

Wissenschaften
27.05.10   von  
<a href=http://www.borouge.com>Borouge</a>, ein Joint Venture zwischen Borealis und der Abu Dhabi National Oil Company, hat weitere Verträge für das Erweiterungsprojekt „Borouge 3“ abgeschlossen. Borouge 3 wird den Standort Ruwais in den Vereinigten Arabischen Emiraten auf eine Produktionskapazität von 4,5 Mio. Tonnen Polyolefinen pro Jahr ausbauen. <% image name="Ruwais1" %> <small>In Ruwais, Abu Dhabi, entsteht bis 2013 die größte integrierte Polyolefin-Produktionsstätte der Welt. © Borouge</small> Mit der schlüsselfertigen Errichtung von insgesamt fünf Anlagen wurde ein Konsortium der Unternehmen Tecnimont (Italien) und Samsung (Südkorea) beauftragt. Je zwei der Einheiten werden Polyethylen bzw. Polyproplylen nach dem Borealis-eigenen Borstar-Verfahren herstellen, eine weitere Anlage soll LD-Polyethylen erzeugen. Die Vertragssumme beläuft sich auf insgesamt rund 1,66 Mrd. US-Dollar. Darüber hinaus wurde Hyundai Engineering & Construction mit der Errichtung von Versorgungseinrichtungen rund um den erweiterten Produktionsstandort im Wert von 935 Mio. Dollar beauftragt. Bereits zuvor wurden rund 1,1 Mrd. US-Dollar in die Errichtung eines neuen Ethan-Crackers durch Linde Engineering investiert. Borouge schließt neue Verträge zum Ausbau des Standorts Ruwais

Neuer Innsbrucker Life Sciences-Standort feiert Dachgleiche

Life Sciences
27.05.10   von  
Die beiden <a href=http://www.uibk.ac.at>Innsbrucker</a> <a href=http://www.i-med.ac.at>Universitäten</a> feierten die Dachgleiche ihres neuen, gemeinsamen Life Sciences-Standorts. Um 71 Millionen Euro wird „Am Innrain 80-82“ ein Neubau für Chemie, Pharmazie und Theoretische Medizin errichtet. Neuer Innsbrucker Life Sciences-Standort feiert Dachgleiche <% image name="InnsbruckGleichenfeierWeb" %> <small>Prominenz bei der Gleichenfeier: Landtagspräsident Herwig van Staa, Rektor Herbert Lochs, Rektor Karlheinz Töchterle, Wissenschaftsministerin Beatrix Karl, Landesrat Christian Switak, BIG-Geschäftsführer Wolfgang Gleissner und Vizerektor Arnold Klotz. © Uni Innsbruck</small> Nach der Fertigstellung des Rohbaus erfolgt nun der Innenausbau, im Frühjahr 2011 sollen 35.000 Quadratmeter an Labor-, Forschungs- und Bürofläche bezogen werden. Herbert Lochs, Rektor der Medizinischen Universität Innsbruck, sprach im Rahmen der Gleichenfeier von sowohl finanziellen als auch intellektuellen Synergien, wenn verwandte Wissenschaften in einem gemeinsamen Gebäude arbeiteten. Karlheinz Töchterle, Rektor der Universität Innsbruck, hob die Bedeutung der Bündelung vorhandener Stärken angesichts des internationalen Wettbewerbs hervor, und kam auf ein weiteres Anliegen zu sprechen: „Ich hoffe, dass wir auch einem zweiten wichtigen Forschungsbereich in Innsbruck bald eine entsprechende Infrastruktur schaffen können: Das geplante Haus der Physik ist ein wichtiger Meilenstein für den gesamten Forschungsstandort Österreich und ist daher dringend notwendig“, so Töchterle. <% image name="LifeSciencesInnsbruck" %> <small>Der architektonische Entwurf stammt von der Architekturwerkstatt din a4. © din a4</small> Architektonisch wird Am Innrain ein Entwurf der Tiroler „Architekturwerkstatt din a4“ verwirklicht, die einen international ausgeschriebenen Wettbewerb für sich entscheiden konnten. Das Gebäude wird sich um ein zweigeschossiges Foyer gruppieren, das Zugang zu allen gemeinsam genutzten Räumen wie Mensa, Hörsäle, Seminarräume und Unterrichtslabors ermöglicht. Die beiden Universitäten sind ab dem dritten Obergeschoß in zwei getrennten Baukörpern untergebracht.

Self-Assembly in zellulären Transportketten

Märkte
26.05.10   von  
Der Proteinkomplex ESCRT-II, der ein wichtiges Glied einer zellulären Transportkette ist, initiiert auch den Zusammenbau des nachfolgenden Glieds dieser Kette. Dieses Ergebnis eines vom FWF finanzierten Projekts lässt nun einen Transportvorgang besser verstehen, der für zahlreiche zelluläre Prozesse wie Virusinfektionen, Zellteilung und Signalübertragungen maßgeblich ist. <% image name="pv201005" %> <small> Wissenschaftler der Medizinischen Universität Innsbruck sind einer molekularen Kopiervorlage für Transportvesikel auf der Spur. © David Teis</small> Denn diese Vorgänge haben gemeinsam, dass sie eine "Protein-Maschinerie" benutzen, die eigentlich einen zellulären Entsorgungsprozess steuert. Der Zusammenbau dieser molekularen "Maschine" läuft hochgradig kontrolliert ab und wird von fünf bestimmten Proteinkomplexen maßgeblich beeinflusst. Die Proteinkomplexe werden als ESCRT (endosomal-sorting complex required for transport) bezeichnet. Eine überraschende Funktion eines ESCRT-Komplexes (Nr. II) haben nun Teams der Medizinischen Universität Innsbruck und der Cornell Universität in den USA gefunden: ESCRT-II initiiert auch den Zusammenbau von ESCRT-III, dem zentralen Komplex der Transportkette. <b>Molekulare Verkehrsregulierung</b> Die gemeinsame Funktion aller ESCRT ist die Beladung von zellulären Transportvesikeln (MVB - multi vesicular bodies) mit "unerwünscht" gewordenen Bestandteilen der Zelloberfläche. Für diese Funktion werden die ESCRT nur kurzfristig hergestellt. Ein als Vps25 bezeichneter Teil des ESCRT-II startet eine Art Kettenreaktion, die zuerst eine strukturelle Veränderung in einem anderen Protein, das als Vps20 bezeichnet wird, auslöst. Vps20 wird durch die strukturelle Veränderung quasi aktiviert und wieder andere Proteine - als Snf7 bezeichnet - können sich um Vps20 gruppieren. In der Folge bildet sich um dieses Ausgangszentrum dann der restliche Teil des ESCRT-III. So initiiert ESCRT-II also den Zusammenbau von ESCRT-III. Im Detail müssen sich ca. 10-20 Snf7-Proteine in definierter, ringförmiger Form zusammen lagern, damit in der Folge die weiteren Bestandteile des ESCRT-III passend angefügt werden können. Auf genau diese ringförmige Zusammenlagerung des Snf7 nimmt Vps25 Einfluss. Diese Erkenntnis konnte das Team um David Teis von der Division für Zellbiologie der Med-Uni Innsbruck durch Experimente gewinnen, bei denen ESCRT-II geschickt verändert wurden: Anstatt der normalen zwei Vps25 wurde nur eines für ESCRT-II verwendet. Dazu Teis: "So konnten wir zeigen, dass trotz der reduzierten Anzahl von Vps25 im ESCRT-II eine Zusammenlagerung von Snf7 stattfand. Aber die so zusammen gelagerten Moleküle konnten die biologische Funktion von ESCRT-III nicht erfüllen." <b>Kein "O" ohne "Y"</b> Gemeinsam mit der bekannten Tatsache, dass die zwei Vps25-Proteine des ESCRT-II eine Ypsilon-förmige Struktur bilden, leitet Teis aus diesem Ergebnis folgende Überlegung ab: Erst beide - vom Vps25 gebildeten - Arme des Ypsilons gemeinsam erlauben die räumlich passende Anordnung der Snf7-Moleküle in O-Form. Während wohl ein "Arm" genug ist, Snf7 zusammen zu lagern, so müssen vermutlich zwei Snf7 - eines an jedem Arm - gleichzeitig abgelagert werden, damit die räumliche Struktur der weiteren Zusammenlagerung passt. In der Folge dient diese Ringstruktur als eine Art Kopiervorlage für die MBV-Transportvesikel. Diese Annahme fand Bestätigung in einem weiteren Experiment, das Teis mit seinem Kooperationspartner Scott Emr von der Cornell University in den USA durchführte. Für dieses Experiment wurde in molekularbiologisch veränderten Zellen mehr Snf7-Moleküle als normal gebildet. Die Vesikel, die daraufhin gebildet wurden, waren nun deutlich größer - ein klarer Hinweis auf die Rolle des Snf7 als Kopiervorlage. Insgesamt zeigen diese Ergebnisse des FWF-Projekts nicht nur, wie fein abgestimmt dieser zelluläre Entsorgungsmechanismus ist, sondern auch seine bisher unbekannte Fähigkeit zum molekularen Self-Assembly. <small>Originalpublikation: ESCRT-II coordinates the assembly of ESCRT-III filaments for cargo sorting and multivesicular body vesicle formation, D. Teis, S. Saksena, B. Judson and S. D. Emr, The EMBO Journal (2010) 29, 871 - 883 doi:10.1038/emboj.2009.408</small> Self-Assembly in zellulären Transportketten